BiyoKimya'nın Özü
Evrenimizin varlıksal sebebi hakkında yıllar boyu araştırmalar sonucunda ne kadar yol kat ettik? Elimizdeki bulgular neyi gösteriyor? Tasarlayan birini mi yoksa ''Gelişi güzel bir kıvılcım etkisinin sonucunda rastgele'' gelişmelerle mi? 
Herkesin bildiği gibi canlı varlıklar cansız varlıklardan ayrı bir görünüşe sahiptir. Hareketleri, yapıları ve hatta hisleri bile farklıdır. Hayvan tüyü ile yerdeki herhangi bir taş toprak arasındaki farkı rahatlıkla anlayabilirsiniz.
Gezegenimizde canlılığın yeşermesini sağlayan farklı bir şey olması gerekiyordu; 1828’de Friedrich Wöhler amonyum siyanatı ısıtarak, bir biyolojik artık olan üreyi elde etmeyi başarmıştı.
Cansız materyallerden ürenin elde edilmesi canlılar ile cansızlar arasındaki kolaycı ayrımı ortadan kaldırmıştı. Bu yaşam hakkında bizlerin atacağı adımların başıydı. Ve peşine inorganik kimya uzmanı olan Justus von Liebig biyokimya çalışmalarına yönelmiştir.
Liebig vücut ısısının doğuştan gelen sıradan bir özellik olmaktan ziyade yenilen besinlerin yakılmasıyla ortaya çıktığını göstermiştir. Başarılı çalışmaların ardından metabolizma fikrini şekillendirmiştir. Vücut kimyasal işlemler vasıtasıyla bileşenleri oluşturup parçalamaktaydı. Sonra Ernst Hoppe-Seyler kandaki kırmızı maddeyi (hemoglobin) kristalize etmiş ve bu maddenin oksijenle birleşerek oksijeni tüm vücuda nasıl taşıdığını göstermiştir.
Daha sonra Emil Fiseher sadece 20 çeşit yapı taşının (amino asit) zincirler halinde bir araya gelerek çok sayıda farklı proteini oluşturduğunu ortaya koymuştur. Proteinler günümüzde dahi hala çok konuşulan bir şeydir, neye benzediği ve neden var olduğu gibi düşüncelere yoğunlaşmış durumdayız. Emil Fiseher proteinlerin amino asitlerden oluştuğunu göstermiş olsa da yapılan hakkında ayrıntılı bir bilgiye ulaşılamamıştı. Şunu biliyoruz ki proteinler yaşamın temel makineleriydi: Kimyasal tepkimeleri katalizliyorlar ve hücrenin bileşenlerini oluşturuyorlardı. Evet ama artık proteinin yapısı içinde bilgiler ve teknik gerekiyordu.
Yaşamın bulmacasına karşı duruşumuz böyle giderken artık neredeyiz? Canlılığın varlığı için bir cevap bulmuş durumda mıyız? Elimizdeki gelişmiş kanıtlar, bilgiler bizlere ne diyor birlikte bakacağız.
Yaşamın tesadüfen oluştuğunu iddia eden kesimler ve var olan hiçbir şey tasarlayanı olmadan rastgele var olamaz diyen kesimler arasında oldukça çoktur uzun süren bir tartışma mevcuttur. Bunun önemi sizin de bileceğiniz üzere varlığımızın bir amacı var mı? Varlık var ise neden var? Gibi soruları soranlarında, dahilinde bizleri de ilgilendiren bir bilmece olduğu kanaatindeyim. Modern biyokimyanın gelişmesiyle birlikte yaşamın en alt seviyelerini inceleyebilmekteyiz.
Yaşamı açıkladığı sanılan bir teori hakkında konuşmak isterim Evrim teorisi: Tek hücreden gelişen, zamanla farklı canlı türlerin varlığına olanak sağladığını savunulan bir teoridir. Bu teori günümüzde oldukça çok kirletilmiştir ve tesadüfü içine sokup yaşamın varlığını açıkladığını iddia etmeleri tam bir dogmadan ibarettir. Peki canlılığı inceledikçe hangi tarafın haklılığını göz önünde buluyoruz? Gelin birer örnek ile başlayalım:
Hücrenin yapısını günümüzde bilmeyen yoktur. En basit hali ile ilk okul kitaplarında öğretilen bir bilgi yardımıyla öğrenmeniz olanaktır. Çok küçük ve karmaşık olmasına rağmen bu muhteşem işlevin sonucunda ortaya çıkan muhteşemliği nasıl açıklıyoruz? Tesadüfle mi? Hücrenin içindeki “bütün bunlar nasıl gelişti?” sorusunu akla getiren organik yapıların karmaşıklığı olağanüstüdür.
Tasarımın İzi: Kompleksli Göz
Şimdi insan gözünün yapısının kökenini ve bilinir tarihlerini kısaca inceleyelim:
19. yüzyılda gözün anatomisi ayrıntılarıyla biliniyordu. Bilim adamları, göz bebeğinin gerek parlak güneş ışığı altında gerekse gece karanlığında yeterince ışık almak için bir panjur gibi hareket ettiğini bilmekteydiler. Göz mercekleri keskin bir görüntü oluşturmak için ışığı toplayıp retina üzerine düşürürler. Göz kasları hızlı harekete imkân sağlar. Farklı dalga boyları ve farklı renkteki ışıklar bulanık bir görüntü .oluşturur. Ancak göz kasları yüzeydeki yoğunluğu değiştirerek renk hatalarını düzeltir. Bu ileri düzey metotlar, ilgilenen herkesi hayrete düşürmektedir. 19. yüzyılda bilim adamları bir insanın gözlerinden birinin işlevlerinin çoğunu kaybetmesi durumunda, sonucun ileri düzey görme kaybı ya da körlük olacağını bilmekteydiler. Gözün ancak sağlam olması durumunda işlevlerini yerine getireceği sonucuna varmışlardı.
Darwin’e göre evrim kompleks bir organı bir ya da birkaç adımda oluşturamazdı, sözde, göz gibi radikal yenilikler, kademeli bir süreç içerisinde nesillerin faydalı değişiklikleri yığınsal olarak toplamasıyla ortaya çıkabilirdi. Göz kadar karmaşık bir organın bir nesilde birdenbire ortaya çıktığı görülürse bu durumun ancak bir mucize olarak açıklanabileceğini fark etmişti. Ne yazık ki insan gözünün aşamalı olarak gelişimi imkânsız görünmektedir, zira çok üst düzey özellikleri birbirine son derece bağlıdır. Darwin evrimin inandırıcı olması için, kompleks organların adım adım oluşabileceğine insanları bir şekilde ikna etmeliydi.
O zamanlarda Darwin bu konuya gerekli açıklamayı bulamamış ve Evrimin gözü oluştururken izleyebileceği bir yol bulmaya çalışmamıştır. Daha ziyade farklı gözlere (basitten karmaşığa çeşitlenen) sahip modern hayvanlara dikkat çekmiş ve insan gözünün evrim sırasında ara türlerin organlarına benzer şekiller alabileceğini ileri sürmüştür.
Yani burada anlamamız gereken şey, insan gözünün evrim sırasında ara türlerin organlarına benzediğini tabiri caizse benzer şekiller alabileceğini öne sürmüştür ve insan gözü karmaşık kameralara benzese de, hayvanların çoğunun gözü bu kadar gelişmiş değillerdir.
Şimdi insan gözünün biyokimyasal yapısını, kısa bir şekilde anlatalım:
Işık retinaya ilk kez düştüğünde bir foton -Cis-retinal adı verilen bir molekülle etkileşime girer. Bu molekül piko saniyeler (ışık bir piko saniyede yaklaşık olarak insan saçının genişliği kadar yol alır) içerisinde trans-retinali yeniden düzenler. Retinal molekülün şekil değiştirmesi sıkıca bağlı olduğu rodopsin molekülünü de şekil değiştirmeye zorlar. Proteinin şekil değiştirmesi de onun davranışını değiştirir. Metarodposin II olarak adlandırılan bu protein transdusin adı verilen başka bir proteine yapışır. Bu protein metarodopsin II’ye bağlanmadan önce GDP adı verilen küçük bir moleküle sıkıca bağlıdır ancak transdüsinin metarodopsin II ile etkileşime geçmesi sonucu GDP bozularak (yine transdusine bağlı olan) GTP’ye dönüşür. (GTP ile GDP) arasında yakın bir ilişki vardır ancak farklılıkları da önemlidir.
Görmede ilk adım. Bir ışık fotonu retina adındaki küçük bir organik molekülün şeklinin değişmesine sebep olur. Bu da kendisine bağlı ve çok daha büyük bir protein olan rodopsini şekil değiştirmeye zorlar. Şekildeki büyüklükler orijinal ölçekli değildir
GTP-transdusin-metarodopsin II şimdi hücrenin iç zarındaki fosfodiesteraz proteinine bağlanacaktır. Metarodopsin II ve beraberindekilere eklenen fosfodiesteraz, cGMP (GDP ve GTP ’ye yakın bir kimyasal) adı verilen bir molekülü kimyasal olarak “kesme” yeteneğine ihtiyaç duymaktadır.
cGMP’ye bağlanan başka bir zar proteini iyon kanalı adını taşımaktadır. Bu protein hücredeki sodyum iyonunun sayısını düzenleyen bir kapı vazifesi görmektedir, iyon kanalı normalde sodyum iyonlarının hücrenin içine akmasını sağlar, ancak ayrı bir protein faaliyeti de onları dışarıya gönderir. İyon kanalı ve pompanın bu ikili faaliyetleri hücredeki, sodyum iyonunun seviyesini dar bir aralıkta tutmaktadır. Fosfodiesteraz’ın parçalaması ve cGMP’lerin sayısının azalması ile iyon kanalı kapanır ve bu da hücredeki pozitif yüklü sodyum iyon konsantrasyonunun azalmasına neden olur. Bu da hücre zarında yük dengesizliğine sebebiyet verir ve sonuç olarak beyindeki görme sinirine bir akım gider. Beyin bu sinyali çözümler ve görme gerçekleşmiş olur.
Aslında bu kadarı ile bitmiyor ama ben sadece size nasıl bir meşakatli sisteme evcilik ediyoruz onu göstermek istedim. Sistemdeki en küçük aksama bütün evreyi yani etkileşimi yerle bir eder bunu engelleyen sistematik olarak 2 ve 3 dizi mekanizma mevcuttur. Tesadüf ve ya evrimin tesadüfi anlayışı sandığımız kadar kendi başına iş yapmıyor, onu yönlendiren bir güç tasarımcı mevcut. Yoksa varlık aşamasına girmek mümkün değil.
En küçük bir şeyin bile yanlış hareket etmesi — korneanın bulanık olması, göz bebeğinin büyüyüp küçülmeyi gerçekleştirememesi, merceğin saydamlığını yitirmesi ya da odaklamanın yanlış olması — durumunda belirgin bir görüntünün oluşmayacağı açıktır. Göz ya bir bütün olarak çalışır, ya da tamamen işlevsiz hale gelir. Buna göre yavaş, sürekli ve sonsuz küçük Darvinci gelişme ile bu organ nasıl gelişmiş olabilir? Tesadüf eseri meydana gelen binlerce mutasyonun gerçekleşmesi sonucu, biri olmadan diğerinin çalışmayacağı mercek ve retinanın eş zamanlı olarak evrimleştiği açıklaması gerçekten ikna edici midir? Görmeyen bir gözün hangi değeri kalabilir?
Canlılığın Yapı Taşları!
Biliyorsunuz ki İnsan bedeni trilyonlarca hücreden oluşmaktadır. Diğer büyük hayvanlar ve bitkiler de çok büyük miktarlarda hücre yığınıdır. Organizmanın boyutu azaldıkça hücre sayısı da azalmaktadır. Örneğin küçük C. elegans solucanı sadece bin civarında hücreden oluşmaktadır. Skalayı küçülttükçe en sonunda maya ve bakteri gibi tek hücreli fılumlara ulaşırız. Hücrenin yapısı incelenirse, neden yaşamın temel birimi olduğu anlaşılacaktır. Hücrenin belirleyici özelliği zarıdır ve bu kimyasal yapı, hücrenin içi ile dışını birbirinden ayırır. Bir zarın sağladığı koruma sayesinde hücre dışarıda hâkim olan şartlardan bağımsız olarak içeride kendi koşullarını sürdürebilir. Örneğin, hücreler enerji üretimi için kullanabilecekleri besinleri yoğun bir biçimde tutabilirken, yeni üretilmiş materyallerin dışarı kaçmasını engelleyebilirler. Zar olmasaydı, yaşamı sürdürmek için gerekli olan metabolik tepkimeler israfla sonuçlanacaktı.
Hücre ve hücre içi yapılan oluşturan yapı maddeleri, nihayetinde bir araya gelerek molekülleri teşkil eden atomlardır. İki atom elektron paylaşarak bir bağ oluşturursa buna kovalent bağ adı verilir. Negatif yüklü elektronları paylaşan atomlar çekirdeklerine daha etkin bir şekilde bağlanırlar. Bir molekül, iki ya da daha fazla atomun kovalent bağ yapmasıyla oluşur. Biyolojik moleküllerde bulunan atom çeşitleri şaşırtıcı derecede azdır. Neredeyse tüm biyomoleküller karbon (C), oksijen (O), azot (N), hidrojen (H ), fosfor (P) ve kükürtten (S) oluşur. Bazı başka elementler de (klor, sodyum, kalsiyum, potasyum, magnezyum) biyolojik sistemlerde iyon halinde bulunur. (Suda az ya da çok bağımsız olarak bulunan elektrik yüklü partiküllere iyon denir.)
Şimdi kısaca Protein yapısına bakalım: Proteinlerin yapı taşlarına amino asit adı verilir. Yirmi farklı amino asit ortak bir yapıya sahip olan bütün proteinleri oluşturur. Molekülün sol tarafında amin adı verilen ve azot içeren bir grup vardır. Sağ tarafta ise amine merkezdeki bir karbon atomu ile bağlanan bir karboksilik bir asit grubu bulunmaktadır ki, amino asit adlandırması bundan dolayıdır. Merkezdeki karbona hidrojen atomunun yanı sıra bağ yapmış ve yan zincir adı verilen başka bir grup daha vardır (Şekil Yan zincir amino asit türüne göre değişiklik göstermektedir. Aminoasidin özelliğini belirleyen de bu yan zincirdir.
 |
 |
Amino asitler birkaç kategoride toplanabilir. İlk grup hidrokarbon yan zinciri içerir (yan zincirler sadece karbon ve hidrojenden oluşur). Bu yan zincirler yağlıdır ve benzin gibi su molekülleriyle temas etmekten kaçınırlar. İkinci grup elektrik yüklü amino asitlerdir. Bu grubun üç üyesi pozitif, iki üyesi ise negatif yüklüdür. Elektrik yüklü yan zincirler suyla teması tercih ederler.
Başka bir grup ise polaramino asitlerdir. Polar moleküller, tamamen elektrik yüklü olmasalar da bazı atomları kısmen yüklü olabilir. Kimyasal bağda bir atom elektronu diğerine göre daha kuvvetli çektiği zaman elektron kendisine daha yaklaştığında bu durum gerçekleşir. Elektronda aslan payını alan atom, biraz daha negatif yüklü olurken, diğeri de kısmen pozitif yüklü olmaktadır. Pozitif ve negatif yüklü yan zincirler arasında ve kısmen pozitif yüklü atomlarla kısmen negatif yüklü atomlar arasındaki etkileşim, protein yapısında oldukça önemli olabilir. Proteinlerin sentezlenmesi esnasında iki amino asit, bir amino asidin amino grubu ile, diğerinin karboksil asit grubunun peptid bağı adı verilen yeni bir grup oluşturacak şekilde tepkime vermesiyle kimyasal olarak birleşir (Yukarıda verilen görselde) Yeni molekülün bir ucunda hâlâ serbest bir amino grubu ile diğer ucunda serbest bir karboksil vardır. Bu yüzden başka bir amino asit, kendi amino grubuna katarak yeni bir peptid bağı oluşturabilir. Bu süreç yüzlerce ya da binlerce amino asit “atığı” (iki aminoasidi birleştiren kimyasal tepkimeden geriye kalan parça) içeren bir makro molekül oluşuncaya kadar belirsiz bir sayıda tekrar edebilir. Böyle makro moleküller polipeptid ya da protein olarak bilinirler.
Yeni yapılmış bir protein esnek bir zincir gibi etrafta dolaşmaz. Neredeyse bütün biyolojik proteinler, dikkate değer bir proses ile oldukça farklı ve hassas bir yapı oluşturacak şekilde katlanırlar (Hemen aşağıda verilen görselde). Bu yapılar farklı proteinler için çok farklılık gösterebilir. Bu, pozitif yüklü bir yan zincirin negatif yüklü bir yan zinciri çekerek, iki hidrofobik zincirin suyu dışarı atacak şekilde birbirine tutunması, büyük yan zincirlerin küçük alanlardan çıkarılması gibi etkileşimlerle otomatik olarak gerçekleşir. Genellikle bir saniyeden çok daha az bir süre ile bir dakika arasında değişen sürelerde gerçekleşen katlanma süreci sonunda, iki farklı protein İngiliz anahtarı ve testere gibi farklı ve hassas yapılar oluşturabilir. Tıpkı ev aletleri gibi, eğer şekillerinde önemli değişiklikler olursa görevlerini yerine getiremezler.
Proteinler katlanınca elinizde bükülen bir tel gibi olmazlar; katlanmanın bir düzeni vardır. Bir protein katlanmadan önce, polar omurga atomları her bir peptid bağındaki oksijen, azot ve hidrojen atomları su ile hidrojen bağı adı verilen bağı oluşturur. Bir hidrojen bağı, kısmen negatif yüklü peptid oksijen ya da azot atomunun kısmen pozitif yüklü su hidrojen atomlarıyla çok yakın ortaklık yaptığı zaman oluşur. Ancak bir protein katlandığı zaman yağlı yan zincirlerin verimli bir biçimde paketlenmesi için suyun tamamını (ya da neredeyse tamamını) dışarı atmalıdır. Bu da bir sorun teşkil eder: Polar peptid atomları katlanmış proteinde zıt yüklü ortaklar bulmak zorundadır, yoksa protein katlanmaz.
Buraya kadar okuduysanız eminim bu bilgiler ile sorgulamayı hak etmişsinizdir. Bu bilgiler size sanki hızlandırılmış film gibi gelmiş olabilir ki hayat öyle ilerliyor. Zamanımızı harcamamız gereken şeyleri düşünelim; bizi biz yapan şeylerin muhteşem şekilde bir araya gelip bizlerin varlığına aracılık etmesi ne kadar mükemmel anlatamam. Göz ile göremediğimiz bu yapılar bizlere ne anlatıyor? Yaşamı umursamamayı mı? Yoksa gerçekten tasarımcının bu muhteşem sanat eserine hayranlık uyandırıp onu aklımızın önemli bir köşesine sokmayı mı?
Varlık ''İndirgenemez derecede'' şaşırtıcı görünüyor. Bunu basite indirgemek aklı başında olan birinin yapacağı bir şey değil.
Rastgele meydana gelen mutasyon oranının yılda baz çifti başına 10-9 olduğunu varsayarak ve doğal seleksiyonun negatif etkilerini de göz önünde bulundurarak, DNA baz dizilerinde 1'lik bir değişiklik olabilmesi için 10 milyon yıldan ihtiyaç vardır. Evrimsel zamanda ise 6-10 milyon yıl göz kırpması kadar kısadır. Hayvanlar aleminin neredeyse tüm filumlarının aniden ortaya çıkışını gösteren Kambriyen patlamasının 6-10 milyon yıllık bir zaman arasında meydana gelmesinin ise kesinlikle genlerdeki mutasyonlara bağlı değişimlerle açıklanması mümkün değildir.
Derleyen Yazar: objective_dusuncex
Kaynaklar:
Görmenin biyokimyası için bkz: Devlin, T. M . (1992^ Textbook ofBiochemistry Wiley-Liss, New York, s. 938-954.
Hitching, s. 66-67
Gamow, G. (1954) “Possibble Relation Between Deoxyribonucleic Acid and Protein Structure”, Nature, 173, 318; Gamow, G. ve Ycas, M . (1958) “The Cryptographic Approach to the Problem of Protein Sybthesis”, Symposium on Information Theory inBio!ogy) ed. H.P. Yockey, R. L. Platzman ve H . Ouastler, Pergamon Pres, New York, s. 63-69.
Michael J. Behe - Darwin'in Kara kutusu s. 30. 320. 330.
Yorumlar
Yorum Gönder